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Molekulare Bildgebung : Magnetischer Blick in die Welt der Proteine

Farbzentren im Diamant (rote Punkte). Falschfarbenbild einer Fluoreszenzaufnahme einer Diamantoberfläche. Bild: IBM

Bislang erkennen Kernspintomographen nur Objekte auf Mikrometerebene. Diamantsensoren steigern die Auflösung beträchtlich und eröffnen Materialforschern und Biologen ganz neue Perspektiven.

          4 Min.

          Die Magnetresonanz-Tomographie (MRT) erlaubt Medizinern einzigartige Blicke ins Körperinnere. Kleinste Details von Knochen und Organen können sichtbar und Schäden so rasch festgestellt werden. Das Verfahren versagt jedoch für Strukturen, die kleiner sind als wenige Mikrometer. Zum Leidwesen von Materialforschern und Biologen. Denn läge die Auflösung im Nanometerbereich, wären damit auch dreidimensionale Ansichten von Molekülen möglich. Biologen wären dadurch in der Lage, die für biologische Vorgänge wichtige Faltung von Proteinen oder das Zusammenspiel von Eiweißmolekülen und entsprechenden Rezeptoren in vivo zu beobachten. Die Erkenntnisse könnten den Weg zu besseren Wirkstoffen bahnen.  Auch Chemikern böte sich die Möglichkeit, katalytische Prozesse in Echtzeit zu verfolgen und dadurch Schwachstellen von Reaktionsbeschleunigern rasch aufzuspüren. Dank der Arbeit von zwei Forschergruppen ist die Vision einer Magnetresonanztechnik mit molekularer Auflösung nun in greifbare Nähe gerückt.

          Manfred Lindinger
          (mli), Natur & Wissenschaft

          Bei der Magnetresonanz oder Kernspinresonanz (NMR) - Letztere wird vor allem von Chemikern verwendet - nutzt man die Wechselwirkung eines homogenen Magnetfeldes mit den Spins oder Eigendrehimpuls  von Wasserstoffkernen. Die Protonen, die sich aufgrund ihres „Dralls“ wie kleine Stabmagneten verhalten, kreiseln um die Achse des Magnetfeldes, wodurch die Probe magnetisch wird. Zusätzlich eingestrahlte Radiowellen stören die Ausrichtung der Kernspins und lassen diese umklappen. Dabei entstehen magnetische Echos, die von einer Spule empfangen werden. Anhand dieser Signale lassen sich Bilder von der Probe konstruieren. Allerdings muss normalerweise eine riesige Zahl identischer Wasserstoffkerne vorliegen, damit man, möglichst für lange Zeit, ein ausreichend starkes Signal erhält. Für den Nachweis der Protonen in einem Biomolekül ist die herkömmliche Technik nicht empfindlich genug. Die magnetischen Resonanzsignale gehen im magnetischen Hintergrundrauschen unter. Man benötigt deshalb hochsensible Sensoren, die im Idealfall nicht größer sind als das zu untersuchende Probenvolumen.

          Kraftmikroskop plus NMR

          Einen raffinierten Weg, die Empfindlichkeit der Magnetresonanztechnik in die Höhe zu treiben, haben Wissenschaftler vom IBM-Forschungszentrum Almaden in San Jose vor einigen Jahren gefunden. Daniel Rugar und seine Kollegen fixierten eine winzige magnetische Spitze - die Sonde - am Ende des schmalen Federbalkens eines Kraftmikroskops. Dieses Instrument nutzt man üblicherweise dazu, die atomare Beschaffenheit einer Oberfläche zu analysieren. Dank des Umbaus waren Rugar und seine Kollegen in der Lage, einzelne polarisierte Kernspins im Inneren einer magnetisierten Probe aufzuspüren. Die magnetische Spitze erfuhr durch die polarisierten Protonen eine Kraft, die sie in kleine messbare Schwingungen versetzte.

          Viren im Fokus

          Auf diese Weise konnten die IBM-Forscher eine Aufnahme eines einzelnen dreihundert Nanometer langen und zwanzig Nanometer breiten Tabakmosaik-Virus anfertigen. Wenn das Abbild des Virus auch nur einem länglichen konturlosen Schatten glich, so war die erzielte Auflösung bereits kleiner als zehn Nanometer, was die Auflösung eines herkömmlichen MRT um das Hundertmillionenfache übertrifft, wie die Forscher in den „Proceedings“ der amerikanischen Nationalen Akademie der Wissenschaften berichten (doi: 10.1073/pnas.0812068106).

          Eisige Kälte und gutes Vakuum

          Trotz des Erfolges hat diese Technik einen entscheidenden Nachteil: Sie funktioniert nur unter Vakuumbedingungen und wenn man die zu untersuchende Probe auf mindestens minus 270 Grad kühlt. Sie ist für die Analyse magnetischer Flüssigkeiten oder lebender Zellen also höchst ungeeignet. Es musste deshalb nach einem empfindlichen Magnetfeldsensor gesucht werden, der auch bei Raumtemperatur arbeitet. Eine solches Magnetometer haben nun Daniel Rugar und seine Kollegen und Forscher um Jörg Wrachtrup von der Universität Stuttgart entwickelt.

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