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Zellbiologie : Lebenswächter am seidenen Faden

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Ohne beständige Kontrolle und Entfernung schadhafter Teile wäre es mit der inneren Ordnung der Zellen bald vorbei. Bild: Deutsches Krebsforschungszentrum

Chaperone sorgen in den Zellen für ständige Qualitätskontrolle der Abläufe und die Entfernung schadhafter Komponenten. Jetzt zeigen neue Studien, dass ihr Aufgabengebiet sogar noch größer ist, als bisher gedacht.

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          Zellen müssen sehr genau und zugleich ökonomisch arbeiten, wollen sie über Generationen hinweg ihre Aufgaben fehlerfrei erfüllen können. Sie haben zahlreiche Mechanismen entwickelt, um die Qualität ihrer makromolekularen Bestandteile zu kontrollieren und schadhafte Komponenten zu beseitigen. Gelangt die Zelle in eine Stresssituation, fallen mehr geschädigte Zellbestandteile an. Durch eine intensivierte Qualitätskontrolle und verstärkte Reparaturaktivitäten versucht sie Gefahren abzuwenden. Die tragenden Säulen dieser Schutzmechanismen sind die Chaperone, Proteine, die beim richtigen Falten von Proteinen und Nukleinsäuren helfen, außerdem fehlgefaltete Strukturen in die richtige Form bringen oder sie entsorgen.

          Viele der Funktionen von Chaperonen sind bereits erforscht. Doch wie sich auf der Internationalen Titisee Conference "Cellular Safeguards and Quality Control" Ende März zeigte, hat sich das Spektrum der Kontroll- und Reparaturmechanismen, die Chaperonen zugeschrieben werden können, in jüngster Zeit erheblich erweitert. Der Kongress wurde von Bernd Bukau vom Zentrum für Molekulare Biologie der Universität Heidelberg und von Stefan Jentsch vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried organisiert und vom Boehringer Ingelheim Fonds ausgerichtet.

          Enzymatische Häcksler

          Auch die Ribonukleinsäuren (RNA) unterliegen neuen Forschungsergebnissen zufolge einer Qualitätskontrolle. Außerdem können Chaperone auch noch völlig andere Funktionen als das Qualitätsmanagement haben. So beginnt sich ein komplexes Netzwerk herauszukristallisieren, wie Zellen sich vor potentiell gefährlichen Umwelteinflüssen schützen können, damit der Gesamtorganismus keinen Schaden nimmt.

          Alle Proteine einer Zelle werden ständig von Chaperon-Komplexen auf ihre Qualität hin überprüft. Man bezeichnet sie auch als Hitzeschockproteine (Hsps), weil sie in Stresssituationen wie etwa bei erhöhter Temperatur in größerer Menge entstehen. Stellen die Chaperone fehlerhafte oder verklumpte Formen fest, versuchen sie, wie Bukau berichtete, die Proteine aufzudröseln und in der richtigen Form neu zu falten. Gelingt dies nicht, werden die Proteine, wie man schon lange weiß, mit einer Serie von Polypeptiden, den Ubiquitinen, behängt und damit für den Abbau markiert. Sie landen dann in Nanomaschinen, sogenannten Proteasomen, in denen sie enzymatisch zerhackt und damit unschädlich gemacht werden.

          Ihre Fähigkeit, die Architektur von Proteinen modellieren zu können, befähigt bestimmte Chaperone überraschenderweise auch, genregulatorisch zu wirken. Renato Paro von der Eidgenössischen Technischen Hochschule Zürich in Basel hat beobachtet, dass im Fliegenembryo ein die Entwicklung steuerndes Protein (Trx) direkt mit einem Chaperon (Hsp90) kooperiert. Gemeinsam ändern sie die Architektur einer bestimmten Komponente der Chromosomenhülle, des Chromatins. Bestimmte Entwicklungsgene (Hox) werden dadurch frei zugänglich. Diese können nun in eine Boten-RNA beziehungsweise ein Protein übertragen werden und einen entsprechenden Entwicklungsschritt beim Gestalten des Körperbaus steuern.

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