Zwanzig Minuten bei neunzig Grad gekocht - in solchen Eiern bleibt nichts, wie es war. Proteine und andere große Biomoleküle werden radikal zerstört. Verbrennt man sich, geschieht das gleiche: totes Gewebe. Wissenschaftler sprechen von denaturiert - die natürlichen, sehr komplexen Baueinheiten jeden Lebens fallen buchstäblich auseinander.

Was am Anfang des Lebens in einem  sorgfältig orchestrierten Prozess aus kleineren Bausteinen - den Aminosäuren - nach dem genetischen Bauplan zusammengesetzt wurde, zu langen Ketten von Aminosäuren „verknotet“ und schließlich in einem noch völlig undurchschaubaren und selbst mit modernsten Computern kaum zu simulierenden Vorgang zu dreidimensionalen Protein-Knäuel  mit einer sehr speziellen Architektur aufgebaut wurde - es bricht beim Kochen in Minuten chaotisch und scheinbar unwiederbringlich in sich zusammen.

Was heißt aber schon unwiederbringlich? Vieles, was in der Natur unmöglich scheint, ist im Labor machbar. Ähnlich wie sich das Erbgut von fertig entwickelten, reifen Zellen komplett reprogrammieren und damit eine Art Reset-Taste drücken lässt, so lässt sich auch die richtige Gestalt denaturierter Proteine offenbar in kürzester Zeit wieder herstellen. Ein Jungbrunnen, der vor allem in der pharmazeutischen Industrie willkommen ist. Denn für sie sind Proteine ein Grundbaustein zahlreicher Wirkstoffe. In Bioreaktoren, Bakterien- und Pilzkulturen, ja auch in Eiern, werden große Menge maßgeschneiderter Proteine produziert. Das gilt für Impfstoffe wie für Antikörper, die möglichst hochrein erzeugt und deshalb auch teuer in der Herstellung sind. Immer wieder kann es in solchen lebenden Kulturen dazu kommen, dass zu viel  Protein auf einmal produziert wird. Die wertvollen Verbindungen verklumpen und sind wertlos.

Bisher hat man solche  Kollateralschäden mit der Dialyse zu reparieren versucht. In einem meist Tage langen Reinigungs-, Lösungs- und Wiederherstellungsprozess war es zumindest halbwegs möglich, wenn auch zu enormen Kosten, die verlorenen Proteine zu renaturieren. Mit einem neuen Verfahren, das jetzt Gregory Weiss und seine Kollegen an der University of Califonia in Irvine zusammen mit australischen Molekularbiologen an gekochten Hühnereiern entwickelt haben, ist dieser Jungbrunnen offenbar mit minimalem Aufwand innerhalb wenigen Minuten zu bekommen. Jedenfalls hat man damit erreicht, ein im Eiweiß erzeugtes, gentechnisch programmiertes Protein - Lysozym - nach dem Kochen mehr als hundertmal so schnell wie mit dem klassischen Dialyseverfahren korrekt wieder herzustellen.

Der entscheidende Kick dafür kommt von einer Art Mini-Zentrifuge. Das Eiweiß mit den denaturierten Proteinen wird verflüssigt, etwas Harnsäure dazu gegeben, und das Ganze in einem Glaszylinder so heftig „geschleudert“, dass sich die Flüssigkeit als dünner Film an der Außenwand des Glasbehälters heftet und mitdreht. Am Ende sind es die Scherkräfte in diesem Schleudertopf, der dafür sorgt, dass sich die Aminosäureketten auflösen, entwirren und anschließend in einem faszinierenden Prozess der Selbstorganisation zu dem intakten Protein  neu zusammen fügen. „Das Verfahren könnte die industrielle Produktion von Proteinen revolutionieren“, schreiben die Forscher in der Zeitschrift “ChemBioChem“. Dass der biomechanische Proteinzauber tatsächlich nicht nur mit Lysozym funktioniert, sondern auch mit sehr viel komplexeren, größeren Proteinen, haben sie anschließend an der Regeneration der „cAMP-abhängigen Proteinkinas A“ demonstriert.