08. November 2006 Krankmachende Viren und Bakterien verfügen über ein Enzym, das bestimmte Zuckermoleküle von der Zelloberfläche abspaltet. Grippeviren nutzen dieses Enzym, eine Neuraminidase, gleich zweimal in ihrem Lebenszyklus. Mit ihm zerteilen sie den Schleim, der ihnen den Zugang zu den Eintrittspforten in die Lunge versperrt, und schnüren sich mit seiner Hilfe am Ende ihrer Vermehrung wieder von der Zelloberfläche ab.
Bislang glaubte man, daß auch Bakterien ihre Neuraminidase stets zur Überwindung des Schleims und zum Freilegen der Bindungsstellen verwenden. Bei Pseudomonas aeruginosa, einem Eitererreger, der vor allem Patienten mit Mukoviszidose zu schaffen macht, ist das nicht der Fall. Dieser Keim benutzt seine Neuraminidase vielmehr dazu, einen Biofilm in der Lunge aufzubauen. Das berichten Grace Soong von der Columbia University in New York und ihre Kollegen im Journal of Clinical Investigation (Bd. 116, 2297).
Folgenschwerer Prozeß unterbunden
Pseudomonas aeruginosa schützt sich mit dem millimeterdicken Biofilm vor den Angriffen des Immunsystems und den Wirkungen der Antibiotika, was eine Infektion mit diesem Erreger besonders hartnäckig macht. Einen ersten Hinweis auf die ungewöhnliche Funktion des Enzyms erhielten Soong und ihre Kollegen anhand einer Mutante, der die Neuraminidase fehlt. Durch diesen Verlust war Pseudomonas aeruginosa nicht mehr in der Lage, die Lunge von Mäusen zu infizieren und dort einen Biofilm aufzubauen. Sie konnte aber nach wie vor die Bauchhöhle infizieren. Die grundsätzliche Infektiosität des Erregers hatte offenbar durch die Mutation nicht gelitten.
Daß die wesentliche Aufgabe der Neuramidase von Pseudomonas aeruginosa in der Bildung des Biofilms besteht, haben die amerikanischen Wissenschaftler durch weitere Laborexperimente belegt. Gab man dem mutierten Erreger das intakte Neuraminidase-Gen zurück, war er wieder in der Lage, den schützenden Film zu bilden. Mit einem Hemmstoff gegen die Neuraminidase - einige dieser Substanzen sind zur Behandlung von Grippeinfektionen zugelassen - konnte der so folgenschwere Prozeß unterbunden werden. Ob sich diese Wirkung nicht nur im Reagenzglas, sondern auch im Organismus erzielen läßt, steht allerdings noch nicht fest.
Text: hka. / F.A.Z., 09.11.2006, Nr. 261 / Seite 36
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