02.07.2010 · Verblüffend sind die Eigenschaften der Spinnseide: Nicht nur auf die verwendeten Proteine kommt es dabei an, die Verknüpfung zu Fäden muss auch genau zur richtigen Zeit und am richtigen Ort erfolgen.
Von Uta Bilow
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Die Form bestechend und die Konstruktion des Fadens erst recht: ein Spinnennetz
Spinnennetze bestehen aus äußerst stabilen, gleichzeitig aber extrem dehnbaren Fäden. Diese Kombination, die andere Fasern nicht aufweisen, lässt einerseits Hochachtung vor der Baumeisterin Natur aufkommen und macht andererseits die Spinnseide zu einem interessanten Material für eine Vielzahl von Anwendungen - von chirurgischem Nahtmaterial bis zu technischen Fasern. Das Geheimnis der eindrucksvollen mechanischen Eigenschaften liegt in der Struktur der Spinnseide. Dieser sind nun zwei Forschergruppen auf den Grund gegangen. Sie haben Hinweise auf molekulare Schalter gefunden, die aus den Eiweiß-Bausteinen den Spinnfaden entstehen lassen.
Solange sich die Eiweißbausteine, auch Spidroine genannt, im Körperinnern der Spinnen befinden, liegen sie in gelöster und hochkonzentrierter Form vor. Auf dem Weg von der Spinndrüse durch den Spinnkanal spielen sich dann die entscheidenden Schritte ab, bei denen sich die langkettigen Proteine miteinander zum Spinnfaden verbinden. Geschähe diese Verknüpfung zu früh, würde die Spinnwarze am Hinterkörper der Tiere verstopfen. Würden sich die Spidroine hingegen zu spät vernetzen, könnten die Spinnen daraus keine stabilen Netze bauen. Der richtige Ort und Zeitpunkt sind entscheidend. Und wie die beiden Wissenschaftlergruppen herausgefunden haben, sind es chemische und mechanische Signale, die im Spinnkanal dafür sorgen, dass aus einer hochkonzentrierten Proteinlösung ein fester Faden wird.
Proteinfäden mit Endkappen
Kennzeichnend für Spidroine ist ihr kettenförmiger Aufbau aus Abschnitten mit sich häufig wiederholenden Aminosäurenabfolgen. Eingefasst werden diese Ketten gleichsam von Endkappen. Eine Gruppe von Wissenschaftlern aus Oslo, Uppsala und Madrid hat nun künstliche Spidroine hergestellt, denen diese Endkappen ganz oder teilweise fehlten. Die Eiweißketten aggregierten sofort zu langen Seidenfäden. Tragen die Proteinketten hingegen Endkappen, so schreiben die Forscher in der Zeitschrift "Nature" (Bd. 465, S. 236), wird die sofortige Verknüpfung verhindert. Die Endkappen bewirken, dass sich die Spidroine erst auf ein äußeres Signal hin verbinden. Dieses Signal, das die Spidroine bei ihrem Weg durch den Spinnkanal erfahren, ist eine Änderung im Säuregrad.
Die Wissenschaftler haben weiterhin die exakte dreidimensionale Struktur einer solchen Endkappe bestimmt. Die Anordnung der Eiweißbausteine in diesem molekularen Schalter legt dessen Funktionsweise offen: Bestimmte Aminosäuren verändern bei steigendem Säuregrad ihre Ladung derart, dass sich die Eiweißketten anziehen und miteinander verbinden können.
Auf einen weiteren Stimulus ist eine Gruppe von Forschern um Horst Kessler von der TU München und Thomas Scheibel von der Universität Bayreuth gestoßen. Die Wissenschaftler haben Spidroine der Gartenkreuzspinne (Araneus diadematus) untersucht. Demzufolge stellen die Endkappen der Eiweißketten sicher, dass die zu verknüpfenden Bereiche der Spidroine in der Spinndrüse nicht vorzeitig miteinander in Kontakt kommen. Im Spinnkanal liegt dann eine andere chemische Umgebung vor: Bestimmte Salze und Ionen bewirken, dass sich die Eiweißketten entfalten und parallel zueinander ausrichten. Dabei erfolgt die Verbindung zu einem festen Spinnfaden. Mechanische Effekte unterstützen den Ablauf, wie die Forscher herausfanden. Wenn die Spidroine durch den Spinnkanal strömen, sind sie Scherkräften ausgesetzt, die ebenfalls streckend auf die Eiweißketten wirken ("Nature", Bd. 465, S. 239).
Das Beispiel Fibrin
Ganz ähnliche Mechanismen lassen sich auch bei anderen Proteinen beobachten. So haben niederländische Wissenschaftler den Eiweißstoff Fibrin unter die Lupe genommen, der wesentlicher Bestandteil des Blutgerinnungssystems ist, aber auch für die Gewebezucht, das sogenannte tissue engineering, verwendet wird. Den Untersuchungen von Gijsje Koenderink und ihren Kollegen zufolge beruhen die vorteilhaften mechanischen Eigenschaften - fest und zugleich äußerst elastisch - eines Fibrinverbunds auf strukturellen Besonderheiten. So sind die Fibrinfasern darin in Bündeln angeordnet, die durch vernetzende Bindungen zusammengehalten werden.
Wirken deformierende Kräfte auf ein Fibrinnetzwerk, wird dieses noch widerstandsfähiger, da sich die Fibrinfasern ausrichten - zunächst innerhalb der Faserbündel. Danach werden einzelne Abschnitte der Proteinketten gestreckt ("Biophysical Journal", Bd. 98, S. 2281). Dieses hierarchische Prinzip erklärt, warum sich Fibrinnetzwerke unter Belastung noch verstärken. Die Forscher erhoffen sich aus ihren Untersuchungen auch Hinweise darauf, wie strukturelle Veränderungen des Proteins zu pathologischen Ereignissen wie etwa einer Thrombose führen können.
